Proteins: Structure, Function, and Genetics, 66, 621–629p. (2007) DOI:10.1002/prot.21179

A Topologically Related Singularity Suggests a Maximum Preferred Size for Protein Domains

J. P. Zbilut, G. H. Chua, A. Krishnan, C. Bossa, K. Rother, C. L. Webber, Jr., A. Giuliani

A variety of protein physicochemical as well as topological properties, demonstrate a scaling behavior relative to chain length. Many of the scalings can be modeled as a power law which is qualitatively similar across the examples. In this article, we suggest a rational explanation to these observations on the basis of both protein connectivity and hydrophobic constraints of residues compactness relative to surface volume. Unexpectedly, in an examination of these relationships, a singularity was shown to exist near 255-270 residues length, and may be associated with an upper limit for domain size. Evaluation of related G-factor data points to a wide range of conformational plasticity near this point. In addition to its theoretical importance, we show by an application of CASP experimental and predicted structures, that the scaling is a practical filter for protein structure prediction.

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