Proteins: Structure, Function, and Genetics, 51(2), 299-310p. (2003) DOI:10.1002/prot.10366

Large contact surface interactions between proteins detected by time series analysis methods: Case study on C-phycocyanins

A. Giuliani, R. Benigni, M. Colafranceschi, I. Chandrashekar, S. M. Cowsik

A purely sequence-dependent approach to the modeling of protein-protein interaction was applied to the study of C-phycocyanin αβ dimers. The interacting pairs (α and β subunits) share an almost complete structural homology, together with a general lack of sequence superposition; thus, they constitute a particularly relevant example for protein-protein interaction prediction. The present analysis is based on a description posited at an intermediate level between sequence and structure, that is, the hydrophobicity patterning along the chains. Based on the description of the sequence hydrophobicity patterns through a battery of nonlinear tools (recurrence quantification analysis and other sequence complexity descriptors), we were able to generate an explicit equation modeling α and β monomers interaction; the model consisted of canonical correlation between the hydrophobicity autocorrelation structures of the interacting pairs. The general implications of this holistic approach to the modeling of protein-protein interactions, which considers the protein primary structures as a whole, are discussed.

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